Он же пепсин – вещество, которое вырабатывается желудком и служит для расщепления белка (и в этом же качестве используется при сыроварении).
Соответственно, производится пепсин, как для медицинских, так и для пищевых целей, из желудков животных.
Говяжий пепсин — это один из двух молокосвёртывающих ферментов, входящих в состав сычужного фермента, который вырабатывается в слизистой оболочке четвертого отдела желудка теленка (сычуга).
Как стало известно, происхождение говяжьего пепсина – это абсолютная случайность. Из истории известно, что, когда арабские кочевники путешествовали по жаркой местности, они перевозили молоко в кожаных мешках, сделанных из желудков животных. В итоге получился сгусток похожий на сыр.
Конечно же, они не могли и подумать, что функцию молокосвёртывающего фермента, который превращал закисающее молоко в сыроподобную массу, выполнял говяжий пепсин, содержащийся в стенках кожаных мешков.
И только начиная с 40-х годов 20-го столетия, был проведен комплекс научных исследований, позволивший понять механизм сычужного свертывания молока.
Условно можно выделить две основные функции молокосвертывающего фермента: формирование молочного сгустка (ферментативная коагуляция молока) и участие в созревании сыра и производстве творога.
От качества формирования молочного сгустка зависят его упругие свойства, степень захвата в сгусток белков, жира и минеральных компонентов, способность к разрезанию, процессы синерезиса и прессования, что в конечном итоге определяет выход сыра, содержание в нем влаги, интенсивность и направленность биохимических процессов при созревании, формирующих вкус продукта.
Таким образом, на стадии образования молочного сгустка (свертывания молока) закладывается основа качества сыра.
Препарат марки пепсин говяжий (ПГ) содержит два фермента химозин и пепсин говяжий находящихся в естественной пропорции, свойственной их содержанию в слизистой оболочке сычуга взрослого КРС.
Препарат этой марки изготавливают путём экстракции. Коммерческие партии этого препарата могут содержать до 10% химозина.
Пепсин говяжий вырабатывают из слизистой оболочки сычуга взрослого КРС. При изготовлении ПГ проходит две стадии очистки от нерастворимых примесей и жира. Количество нерастворимых примесей в готовом продукте не более 3,0% по массе.
Технология производства молокосвертывания ферментных препаратов аналогична производству медицинских препаратов и включает в себя несколько цикличных компонентов; процесс экстракции, высаливания, сублимационной сушки.
Препарат имеют молокосвёртывающую активность 100 000 ч 120 000 условных единиц, расход препаратов при данной активности в производстве мягких сыров и брынзы составляет 2,0 ч 2,5 г на 100л молока, в производстве творога 0,25 г на 100 л молока.
Молокосвертывающий фермент говяжий пепсин рекомендуется к применению без ограничений в производстве мягких и рассольных сыров, брынзы, творога и обезжиренной сырной массы.
В творог говяжий пепсин добавляют для придания ему мягкости, нежности и для более легкого и полного усвоения творожного белка.
Купить говяжий пепсин можно в аптеке, в специализированных магазинах или в интернет-магазинах.
Рассмотрим преимущество говяжьего пепсина на примере сравнения его со свиным пепсином.
Общим свойством молокосвертывающих энзимов является снижение общей протеолитической активности при рН среды выше оптимального уровня.
Одной из причин этого является инактивация энзимов при высоком рН. Скорость инактивации зависит от вида энзима.
Так, говяжий пепсин начинает инактивироваться после 20-минутной выдержки только при рН выше 6,4, а при рН 7,0 сохраняет более трети исходной активности.
В то же время свиной пепсин после 20-минутной выдержки при рН 6,4 теряет свыше 50% исходной активности, а при рН 7,0 почти моментально полностью инактивируется.
Для свертывания молока с рН 6,6 за 5 мин, требуется одинаковая масса говяжьего и свиного пепсина, а при свертывании за 20 мин, свиного пепсина требуется в 2,5 раза болыше, чем говяжьего.
Быстрая инактивация свиного пепсина в слабокислой среде, какой является молоко, является главным недостатком его как молокосвертывающего энзима.
Пепсин - основной протеолитический фермент желудочного сока, относится к группе пептид-гидролаз. Расщепляет белки в основном до полипептидов, хотя среди продуктов расщепления встречаются низкомолекулярные пептиды и аминокислоты. При некоторых патологических состояниях активность пепсина в желудочном соке является одним из диагностических признаков. Содержание профермента П. - пепсиногена - в моче (уропепсина) служит дополнительным диагностическим тестом при исследовании секреторной способности слизистой оболочки желудка. Пепсин применяется также в пищевой и мясомолочной промышленности. Молекулярная масса пепсина составляет около 35 000, изоэлектрическая точка находится при рН ниже 1,0. Пепсин наиболее устойчив при рН около 5,0-5,5. В более кислой среде происходит аутолиз фермента; при рН выше 6,0 наступает его быстрая и практически необратимая инактивация ( пепсин инактивируется также при температуре выше 60°).
В желудочном соке человека и высших млекопитающих наряду с П. присутствует гастриксин - фермент, имеющий сходные с пепсином свойства и гомологичную структуру.
Синтезируется П. главными гландулоцитами слизистой оболочки желудка в виде неактивного предшественника - профермента пепсиногена, который в присутствии соляной кислоты желудочного сока превращается в активный ферментю. В моче млекопитающих, в т.ч. человека, в норме обнаруживается пепсиноген (уро-пепсин ).
Процесс переваривания белков в желудочно-кишечном тракте начинается с действия П. Он расщепляет почти все белки растительного и животного происхождения, за исключением протаминов и кератинов. Оптимум действия пепсина находится при рН 2,0. При рН около 5,0 пепсин створаживает молоко, вызывая превращение казеиногена в казеин. П. способен гадролизовать ряд низкомолекулярных синтетических пептидов и эфиров, в состав которых входят ароматические аминокислоты. Оптимум для гидролиза пепсином многих синтетических субстратов находится при рН 4,0. Пепсин катализирует также реакцию транспептидирования (перенос аминокислотного остатка с одного синтетического субстрата на другой).
Для определения активности пепсина применяют метод Ансона, заключающийся в расщеплении денатурированного гемоглобина с последующим определением в безбелковом фильтрате количества тирозина. Для исследования активности П. в желудочном соке и содержания уропепсина в моче широко используется метод Пятницкого, основанный на определении створаживающей активности фермента.
При ряде заболеваний желудочно-кишечного тракта - хроническом гастрите, язве желудка и двенадцатиперстной кишки (см. Язвенная болезнь ), раке желудка, а также при пернициозной анемии, гипохромной анемии (см. Анемии ) нарушается секреция пепсина. В связи с этим определение в желудочном соке пепсин наряду с соляной кислотой имеет существенное диагностическое значение. Используют также определение в моче уропепсина, содержание которого, как полагают, отражает уровень секреторной способности слизистой оболочки желудка.
Пепсин (Pepsinum), используемый как лекарственное средство, получают из слизистой оболочки желудка свиней. Препарат представляет собой белый или кремовый порошок сладкого вкуса со специфическим запахом, растворимый в воде, в 20 % этиловом спирте и нерастворимый в эфире и хлороформе.
Обычно пепсин обладает довольно низкой протеолитической активностью: 1 г препарата содержит всего 5 мг чистого фермента. Для обеспечения оптимального действия препарата реакция среды в желудке должна быть кислой, а концентрация свободной соляной кислоты - не ниже 0,15-0,2%.
Пепсин применяют для заместительной терапии при расстройствах пищеварения, сопровождающихся секреторной недостаточностью желудка (ахилии, гипоацидных и анацидных гастритах, диспепсиях и др.). Следует учитывать, что главные гландулоциты слизистой оболочки желудка выделяют обычно в избыточных количествах эндогенный П. , как и другие пищеварительные ферменты. Поэтому снижение переваривающей способности желудочного сока при уменьшении его кислотности часто бывает результатом недостаточного выделения соляной кислоты, а не снижения активности или интенсивности образования пепсина. Т.о., при гипоацидных состояниях основным является обеспечение оптимальных условий для переваривания желудочного содержимого, а применение пепсина имеет вспомогательное значение. При анацидных состояниях, когда снижена кислотообразующая функция желудка, целесообразно применять П. в сочетании с разведенной соляной кислотой.
Пепсин назначают внутрь: взрослым по 0,2-0,5 г на прием 2-3 раза в день перед едой или во время еды в порошках или в 1-3% растворе соляной кислоты (10-15 капель на полстакана воды); детям по 0,05-0,3 г в 0,5-1%растворе соляной кислоты.
Противопоказаниями к приему пепсина являются гиперацидный гастрит, обострение язвы желудка. Побочным действием препарат, применяемый в терапевтических дозах, не обладает.
Форма выпуска: порошок. Хранение: в хорошо укупоренных банках в прохладном (от 2 до 15°), защищенном от света месте.
Препарат ацидин-пепсин (Acidin-pepsinum) содержит 1 часть пепсина и 4 части бетаина гидрохлорида, который в желудке гидролизуется с образованием свободной соляной кислоты (0,4 г бетаина соответствуют примерно 16 каплям разведенной соляной кислоты). Таблетки ацидин-пепсина (по 0,5 и 0,25 г ) растворяют в половине стакана воды и принимают 3-4 раза в день во время еды. Аналогичные таблетки, выпускаемые за рубежом, - «Ацидол-пепсин », «Бетацид», «Аципепсол», «Пепсамин».
Библиогр .: Антонов В.К. Химия протеолиза, с. 31, М., 1983; Мосолов В.В. Протеолитические ферменты, с. 101, М., 1971, Радбиль О.С. Фармакологические основы лечения болезней органов пищеварения, с. 78, М., 1976.
Сайт предоставляет справочную информацию исключительно для ознакомления. Диагностику и лечение заболеваний нужно проходить под наблюдением специалиста. У всех препаратов имеются противопоказания. Консультация специалиста обязательна!
Действие пепсина проявляется только в кислой среде. Оптимальная активность пепсина отмечается при концентрации свободной соляной кислоты не меньше 0,15-0,2%, максимальная активность пепсина – при рН = 1,5-2,0.
При некоторых заболеваниях отмечается полное отсутствие (ахилия) или понижение выработки в желудке соляной кислоты (гипоацидное состояние). Следствием этой патологии является недостаток переваривающей активности пепсина и, следовательно, желудочного сока. В таких случаях используется заместительная терапия – прием пепсина или препаратов, содержащих пепсин.
Аптечный препарат пепсин готовится из желудков свиней, крупного рогатого скота, кур и цыплят. Переваривающая активность куриного пепсина отмечается в большем диапазоне рН (2-4), чем пепсина свиного. Это позволяет не назначать дополнительно соляную кислоту для приема.
Используется для приема внутрь и ферментативный препарат Ацидин-пепсин. Входящий в его состав бетаина гидрохлорид в желудке превращается в свободную соляную кислоту, которая активизирует пепсин.
Наружно пепсин может применяться для лечения келоидных рубцов, некротических длительно не заживающих язв в виде мази.
При применении Пепсина и Ацидин-пепсина в редких случаях может отмечаться:Мазевые повязки накладываются (строго по назначению врача) на сутки.
Пепсин разрушается алкоголем, поэтому во время приема этого препарата следует исключить употребление алкоголя.
Дозировка
Внутрь пепсин назначается взрослым по 0,2-0,5 г во время или после приема пищи в виде порошка или в 1-3% растворе разведенной соляной (хлористоводородной) кислоты 2-3 раза в день. Длительность курса устанавливается врачом. Обычно назначается на 2-4 недели.
Детям пепсин назначается только врачом в дозе от 0,05 до 0,3 г 2-3 раза в день или в 1-2% растворе соляной кислоты в зависимости от возраста.
Пепсин К принимают по 1-2 (максимум – 3) таблетки после еды курсом от 2 до 4 недель.
Ацидин-пепсин взрослым назначается по 0,5 г 3 раза в день. Детям назначают по половине или по четверти таблетки (по 0,25) в зависимости от возраста.
За рубежом выпускаются аналоги Ацидин-пепсина: Бета-пепсин, Бетацид, Пепсамин, Ацидол-пепсин, Аципепсол, Solgar и др.Сходным действием обладают препараты:
Фестал , Абомин, Пензитал , Лонгидаза, Панолез.
Пепсин – фермент желудочного сока человека, отвечающий за расщепление пищи и превращение её в пептиды и аминокислоты. Открытие этого вещества произошло ещё в 30-х гг. XIX века, однако в кристаллическом виде пепсин смогли получить лишь через 100 лет. Сейчас этот фермент широко применяется во многих сферах: как в медицине, так и в пищевой промышленности. Например, без добавления пепсина производство любого сорта сыра просто невозможно. Получают пепсин для использования, экстрагируя его из слизистой оболочки желудков свиней и овец.
В желудке человека пепсин появляется в результате синтеза неактивного профермента пепсиногена. Под воздействием кислоты желудочного сока 1 грамм этого вещества (примерно столько ежедневно производится человеческим желудком пепсиногена) превращается в пепсин. Свою активность фермент проявляет только в кислой желудочной среде – попадая в 12-перстную кишку, в её щелочной среде он становится неактивным.
Свойства пепсина на организм трудно переоценить. Он может расщеплять почти все растительные и животные белки, кроме кератинов и протаминов. Фактически от него зависит переваривание еды в желудке. Есть ещё одна особенность пепсина – он может створаживать молоко, превращая казеиноген в казеин. Благодаря этому свойству пепсин активно используется при производстве многих молочных продуктов и сыров.
Благодаря своим свойствам расщеплять белки пепсин применяется при лечении ряда заболеваний ЖКТ: язвы желудка и 12-перстной кишки, хронического гастрита, раке желудка и при пернициозной анемии. Если у человека наблюдаются проблемы с пищеварением или секреторная недостаточность, пепсин может применяться как препарат заместительной терапии. По количеству пепсина в желудочном соке доктор может уточнить диагноз заболевания.
При применении пепсина внутрь следует учитывать, что он активен только в кислой среде. Поэтому, при снижении кислотообразующей функции желудка, пепсин нужно применять вместе с разбавленной 1-3% соляной кислотой (10-15 капель на 100 мл воды).
Принимается пепсин по 0,2-0,5 гр. два-три раза в день перед приёмом пищи. Для детей принимаемая доза пепсин должна быть в 3-4 раза меньше. Следует также учитывать, что при недостаточной кислотности желудочного сока у ребёнка принимать этот фермент в сочетании с соляной кислотой нужно, несколько уменьшая концентрацию соляной кислоты в воде. Если для взрослого нормальная доза 10-15 капель на 100 мл воды, то для ребёнка соляную кислоту нужно разбавлять исходя из пропорции 5-7 капель на 100 мл воды.
Если же не рискуете в домашних условиях разбавлять такое опасное вещество, как соляную кислоту, вам стоит употреблять таблетки ацидин-пепсин, состоящие из 25% пепсина и 75% бетаина гидрохлорида, что аналогично 16 каплям соляной кислоты.
В профилактических целях или для нормализации работы желудка можно применять биодобавку , в составе которой имеется пепсин. Она будет полезна и при многих заболеваниях желудочно-кишечного тракта.
Как препарат для похудения пепсин не стоит применять, поскольку он не может расщеплять жиры. Однако этот фермент иногда включают в состав средств для похудения как вспомогательное вещество.
Обычно пепсин нельзя употреблять при обострении язвы желудка и гиперацидном гастрите. Какие-то побочные эффекты при применении пепсина не замечены.
(СФ) из слизистой оболочки четвертого отдела (сычуга) желудка теленка. В состав СФ входят два основных молокосвертывающих фермента – химозин и пепсин .
Относительное содержание этих ферментов в желудочном соке варьирует в широкой степени, в зависимости от возраста животного и кормового рациона. СФ телят-молокопоек (легких телят) содержит 80- 95% химозина, тогда как аналогичные препараты, выделенные из сычугов телят, получавших грубые корма (тяжелых телят), содержат от 70 до 100% пепсина . Важно отметить, что препараты натурального СФ всегда содержат примесь пепсина, который начинает синтезироваться в сычуге теленка в пренатальном периоде .
Пепсин, и химозин обладают специфической и неспецифической протеолитической активностью (ПА) . Специфическая ПА или молокосвертывающая активность – это способность пепсина и химозина гидролизовать ключевую пептидную связь 105 (Phe) – 106 (Met) в молекуле каппа-казеина. Гидролиз этой связи приводит к дестабилизации мицелл казеина и запускает процесс образования молочного сгустка. При неспецифичном протеолизе происходит гидролиз не только связи 105 (Phe) – 106 (Met) в молекуле каппа- казеина, но и других пептидных связей в альфа-, бэтта- и каппа- казеинах. Неспецифическая протеолитическая активность пепсина в диаппазоне рН от 2 до 6 намного выше, чем у химозина , что сказывается на выходе и качестве сыров. Химозин синтезируется для обеспечения свертывания молока и поэтому гидролизует, в основном, ключевую пептидную связь. Напротив, пепсин, синтезируемый с целью обеспечить распад белков, атакует большое количество пептидных связей, как в казеине, так и в белках, поступающих с твердыми кормами. Химозин расщепляет казеин с образованием крупных фрагментов, которые впоследствии становятся субстратами для протеаз молочнокислых бактерий . Пепсин , обладающий гораздо более высокой протеолитической активностью, гидролизует белки с образованием коротких пептидов, которые могут вызвать появление горечи в сыре .
Сегодня сыродельным предприятиям предлагается большой ассортимент молокосвертывающих ферментов как отечественного, так и зарубежного производства. Основные из них, это отечественные препараты, разработанные ВНИИ маслодельной и сыродельной промышленности, а также рядом вновь созданных производителей. Из импортных ферментов рынок представлен, в основном, препаратами производства фирмы Hr. Hansen (Дания), препаратами голландской фирмы «DSM-Food Specialties» (DSM-FS), Caglificio Clerici SPA (Италия) и др.
В связи с дефицитом натурального сычужного порошка в сыроделии начали широко применять другие препараты, которые можно разделить на две группы: пепсины – желудочные протеазы жвачных и некоторых других животных – и кислые протеазы микробиального происхождения. Из первой группы наибольшее распространение получили говяжий и свиной пепсины. Пепсины чаще всего используют в виде смесей с сычужным порошком .
Широкий ассортимент молокосвертывающих препаратов, отсутствие объективной информации об их составе и свойствах порой ставит в тупик мастеров сыродельных предприятий и они, зачастую, делают выбор препарата, руководствуясь только его ценой, а не качеством. При этом мало кто подбирает ферментный препарат с учетом ассортимента вырабатываемых сыров. Для сыродельной промышленности специализированные предприятия поставляют молокосвертывающие ферментные препараты с установленным соотношением химозина и пепсина . Целью проведенной работы являлось определение соответствия заявленным производителями критериям, а именно: молокосвертывающей активности и соотношения двух основных ферментных компонентов: говяжьего пепсина и химозина. Были исследованы молокосвертывающие ферментные препараты, пользующиеся наибольшим спросом на сыродельных предприятиях Алтайского края, а именно: пепсин пищевой говяжий по ОСТ 10-023- 94, дата выработки 24.03.05 года, сычужный фермент (СФ) и сычужно- говяжий фермент (ВНИИМС СГ-50 ) по ОСТ 10-288-2001, дата выработки 29.03.06 ; а также молокосвертывающие сычужные препараты Clerici 96/4 (дата выработки 05/2006 года, номер партии 604 141 174), Clerici 70/30 (дата выработки 06/2005 года, номер партии 506 164 550), Clerici 50/50 (дата выработки 05/2006 года, номер партии 605 084 530) производства фирмы «Caglificio Clerici SPA», Италия. Для определения соотношения говяжьего пепсина и химозина при исследовании молокосвертывающих ферментных препаратов использовался метод определения доли активности говяжьего пепсина от общей молокосвертывающей активности препарата по ОСТ 10 288- 2001 .
Для определения молокосвертывающей активности 5 мл субстрата наливали в тонкостенные стеклянные пробирки, подогревали на водяной бане при 35 0С и выдерживали в течение трех минут, затем добавляли 0,1 мл исследуемого ферментного препарата, немедленно включали секундомер, а содержимое пробирки сразу же перемешивали. Начало реакции коагуляции определяли по образованию хлопьев в капле молока, наносимой на стенки пробирки стеклянной палочкой. После определения начала свертывания, секундомер сразу же выключали. Молокосвертывающая активность (МА) рассчитывалась по формуле: МА = А*Т1/Т2, где: А – аттестованная активность ОКО СФ; Т1 – время свертывания с ОКО СФ; Т2 — время свертывания с исследуемым образцом. При подготовке молокосвертывающих препаратов 1 г исследуемого образца ферментного препарата растворяли в 80,0 см3 дистиллированной воды с температурой 35 0С, перемешивали в течение 30 мин, доводили общий объем до 100,0 см3 и настаивали в водяной бане при температуре 35 0С в течение 15 мин. Подготовку отраслевого контрольного образца (ОКО) говяжьего пепсина проводили аналогичным образом. В качестве субстрата при определении доли активности говяжьего пепсина и молокосвертывающей активности служило сборное молоко. Приготовление субстрата проводили следующим образом: сырое сборное непастеризованное молоко нагревали на водяной бане до температуры 72 0С, инкубировали при этой температуре в течение 10 минут и быстро охлаждали под проточной водопроводной водой до 20-25 0С. В охлажденное молоко вносили хлористый кальций до конечной концентрации 30 мМ. При необходимости активную кислотность молока доводили до 6,5 ед. рН раствором 1,0 М НСl. Подготовленное таким образом молоко использовали для дальнейших исследований. Результаты проведенной работы представлены в таблице 1.
* — согласно ОСТ 10 288 [п.8.2.2.6, с.19] ошибка используемого метода составляет 5000 усл.ед. от общей молокосвертывающей активности препарата
При оценке пригодности молокосвертывающих препаратов для производства сыра необходимо учитывать молокосвертывающую активность. Оптимальная молокосвертывающая активность – одна из основных характеристик, влияющих на качество сгустка при выработке сыра. Как видно из таблицы 1 молокосвертывающая активность ВНИИМС СГ-50 , ГП и Clerici 70/30 несколько выше декларируемой. Наличие данной информации на предприятиях сыродельной промышленности могут способствовать более оптимальному расходу препаратов.
Действие сычужного фермента в процессе коагуляции молока определяется прежде всего действием химозина и в меньшей степени – пепсина. Увеличение в СФ относительного содержания пепсина, приводит к образованию более рыхлого сгустка при свертывании молока, что сопровождается снижением выхода сыра за счет потерь белка и жира с сывороткой. Как видно из таблицы 1, в СФ содержится незначительное количество пепсина. При использовании СФ, содержащего преимущественно химозин, получают сыры наилучшего качества, с максимальным выходом продукции .
Классический сычужный фермент нашел широкое применение в сыродельной промышленности. Сведения об использовании пепсина в сыроделии и главным образом для выработки отдельных видов сыров различны. Особенно успешными были опыты по производству сыров с использованием смеси 50% химозина и 50% пепсина. Применение этой смеси позволяет получить результаты, намного лучшие, чем при использовании чистого пепсина . Из приведенных в таблице 1 данных видно, что в препаратах ВНИИМС СГ-50 и Clerici 50/50 относительное содержание пепсина несколько выше декларируемого.
В молокосвертывающем ферментном препарате и Clerici 70/3 соотношение химозина и говяжьего пепсина соответствует декларируемому. В препарате Clerici 96/4 относительное содержание пепсина несколько выше декларируемого. Более высокая доля молокосвертывающей активности говяжьего пепсина от общей молокосвертывающей активности препарата может быть обусловлена рядом факторов. Одним из них может быть нарушение условий хранения. Производитель «Caglificio Clerici SPA» (Италия) гарантирует потерю активности не более 4% в течение двух лет хранения в прохладном месте при температуре от 4 до 8 0С.
Молокосвертывающие ферментные препараты необходимо хранить в упакованном виде в сухом защищенном от света помещении, при температуре не выше 10 0С и относительной влажности воздуха не более 75% [ОСТ 10 288, п.9.2.1, с.44]. Данные температурные режимы могли быть нарушены при транспортировке либо хранении товара на складе. Вторым фактором может являться ошибка используемого метода, при которой границы допускаемого значения абсолютной погрешности измерений составляют 5% по доле активности говяжьего пепсина от общей молокосвертывающей активности препарата [ОСТ 10 288, п.8.3.5, с.26].
Таким образом, сыродельным предприятиям, останавливая свой выбор на том или ином препарате, необходимо учитывать его особенности и контролировать, в первую очередь, выход сыра и его качество.
